Encefalopatía espongiforme bovina (EEB)
Julio Bernal
Med. Vet.- Facultad de Ciencias Veterinarias Universidas Nacional de Buenos Aires (Argentina).
Qué es?
La Encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o "mal de la vaca loca" es una enfermedad progresiva que ataca el sistema nervioso de los bovinos adultos que termina indefectiblemente con la muerte del animal. Es producida por proteínas modificadas del organismo que se conocen como priones.
¿Qué son los priones?
Son pequeñas partículas proteicas que, a diferencia de los virus, bacterias y hongos, no contienen ácidos nucleicos, es decir el soporte químico donde los seres vivos almacenan la información genética que les permite reproducirse. Por eso los científicos aún no pueden explicar cómo se reproduce y se contagia de un animal a otro. Los priones no son otra cosa que proteínas que habitualmente están en el organismo de todos los mamíferos y las aves. Estas proteínas fueron caracterizadas y bautizadas con ese nombre por el doctor Stanley B. Prusiner, de la Universidad de California, EE.UU. En la terminología científica se las identifica como PrPc, es decir proteína prión celular que corresponde a la "buena". Pero en ciertas ocasiones estas partículas se pliegan, toman una forma diferente a las normales y debido a este cambio adquieren una gran resistencia frente a los mecanismos habituales de eliminación de proteínas. Otra característica es su capacidad de hacer que el resto de las proteínas-priones normales se transformen en infecciosas. Estas formas se identifican como PrPsc, o proteína prión infecciosa.
¿Cómo se origina?
El primer caso del mal de la vaca loca se denunció en Gran Bretaña en 1986. Desde entonces mató a más de 175 mil vacunos principalmente en Europa. Aparentemente su origen provino de alimentar a las vacas con harinas de carne y hueso de ovejas con Scrapie, otra enfermedad similar del sistema nervioso pero de los ovinos y cabras. Esta exposición habría comenzado en 1982 a partir de ciertos cambios producidos en la industrialización de las harinas de carne y hueso, especialmente en la supresión del uso de solventes que se dejaron de lado luego de la crisis mundial del petróleo de comienzos de los 80. Estas modificaciones permitieron que las proteínas prión infecciosas que antes se perdían en la industrialización de las harinas, pasen al alimento de las vacas.
Tipos de encefalopatías
Además de la EEB de las vacas y el scrapie de las ovejas y cabras existen otras especies animales que pueden ser atacadas por el prión. En el hombre se encuentran la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD), el Síndrome de Gerstmann-Straussler- Scheinker, el Insomnio Familiar Fatal y el Kurú. Existen otras formas que afectan al gato doméstico, otros felinos salvajes, visones, ciervo y antílopes en cautiverio. En todas las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) se pudo comprobar la existencia de proteínas prión infecciosas. Según algunos investigadores todos los casos de EET serían en realidad "una misma enfermedad con múltiples formas de presentación en distintas especies".
Duros de matar
Los agentes que provocan las EET presentan una resistencia inusual frente a distintos procedimientos físico-químicos. No son destruidos por hervido ni por formol, resisten al procesamiento usado en las preparaciones histológicas (para su observación al microscopio) y soportan la exposición a la luz ultravioleta y las radicaciones ionizasteis por periodos mucho más prolongados que los virus convencionales. Pueden resistir largos períodos a una exposición al calor seco de 160º C . Luego de permanecer una hora a 360º C aún conservan una escasa capacidad infectante. La lavandina comercial diluída al 10 por ciento se considera capaz de destruir a los agentes de la EE.
¿Qué produce en el ganado?
La EEB provoca una degeneración progresiva del sistema nervioso central de las vacas. Como consecuencia de ello, los animales afectados presentan cambios de conducta y de las funciones sensoriales y motoras. Adelgazan progresivamente y terminan con la muerte. Las encefalopatías epongiformes que afectan al hombre provocan, además, dolores de cabeza, disminución de la función intelectual, demencia en casos avanzados y finalmente la muerte. Hasta el momento no existe forma de diagnosticar la enfermedad en el animal vivo, solo por análisis post morten de cerebro.
La enfermedad en el hombre
Mucho antes que se desatara la crisis del mal de la vaca loca ya se conocía en el hombre la aparición de enfermedades similares que afectan al sistema nervioso, es decir encefalopatías, del tipo espongiformes. Desde 1920 se denunciaron casos de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD), un tipo de demencia senil que ataca a personas de más de 60 años y que termina con la muerte del individuo. Su forma clásica esporádica, que ocurre en un 85 % de los casos, tiene distribución mundial y afecta por año solo a una persona en un millón. Menos frecuentes son las formas familiares de origen genético. También se conocen otras contraídas por inyección de hormona del crecimiento, proveniente de cadáver infectado o por transplante de córnea u otros tejidos.
Nueva variante
En 1996 se registró por primera vez una forma de CJD diferente o atípica que, entre otras cosas, afectaba a personas mucho más jóvenes. Esta nueva variante, llamada precisamente nvCJD, se cree que fue transmitida del bovino al humano aunque hasta el momento no hubo confirmación alguna. Las últimas estadísticas informan que ya se han producido 87 de casos de esa nueva variante en el Reino Unido, uno en Irlanda y tres en Francia. En nuestro país, desde 1983 hasta la actualidad el Centro de Referencia Neuropatológico y de Biología Molecular de Encefalopatías Espongiformes Transmisibles en Humanos registró 52 casos de la forma clásica de CJD pero ninguna de la nueva variante transmitida aparentemente por bovinos.
¿Cómo daña?
La conformación espacial diferente que adquieren las proteínas prión infecciosas le dan una gran estabilidad fisicoquímica que las hace resistentes a la acción de enzimas, llamadas proteasas, que se encargan de "limpiar" las proteínas celulares envejecidas. Por eso los priones comienzan a acumularse lenta pero progresivamente, en particular dentro de células nerviosas, y al cabo de un tiempo, terminan destruyéndolas. Como las células nerviosas muertas no pueden regenerarse van quedando espacios vacíos en el tejido cerebral que cuando se observan con un microscopio óptico tienen la apariencia de una esponja, de allí el nombre de la enfermedad: encefalopatía espongiforme. Con el paso del tiempo, desde algunos meses hasta varios años, esta destrucción de células nerviosas comienza a manifestarse clínicamente a través de diferentes síntomas e indefectiblemente termina con la muerte del individuo. No obstante su conformación espacial diferente prácticamente, no existen diferencias en la secuencia de aminoácidos que integran la proteína normal de una infecciosa. Por esta razón no provocan ninguna respuesta del aparato inmune del organismo ya que no las reconoce como extrañas. Esto explica la imposibilidad de desarrollar una prueba de diagnóstico in vivo o de vacunas para prevenir este mal.
Revolución biológica
Cuando en 1982 Stanley B. Prusiner postuló su revolucionaria teoría de los priones o "partículas proteicas infecciosas" causó un revuelo en el campo de la biología molecular que hoy sigue generando encendidas polémicas ya que la discusión no ha sido resuelta. Hasta entonces la ciencia postulaba, casi como un dogma, que para que un organismo, llámese virus, bacteria u hongo, sea infeccioso tenía que poseer ácido nucleico, es decir el soporte químico en donde se almacena la información genética que permite que un individuo se reproduzca. Pero este atributo imprescindible no lo tienen los priones a pesar de su carácter infeccioso. En reconocimiento al mérito científico de su teoría de los priones, Prusiner recibió el Premio Nobel de Medicina en 1997. Hasta el momento solo existen modelos teóricos que proponen una resolución al mecanismo de reproducción de los priones. Una de ellas sugiere que la proteína prión infecciosa actuaría como molde obligando a que las proteínas prión normales o celulares copien esa conformación y se transformen también en infecciosas. Otra teoría habla de virinos que serían proteínas priones que en su interior contienen una porción de ácido nucleico que sólo elaboraría réplicas de sí mismo.
Fuentes
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SENASA Noticias. Año 4, número 43, enero de 2001, pág. 4.
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Prusiner, Stanley B. The Prion Diseases. Scientific American, January, 1995. Pág. 48-57
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Willesmith John W. Manual on Bovine Spongiform Encephalopathy, FAO Animal Health Manual Nº 2, 1998.
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La Nación, 18 de enero de 2001. Vaca loca: aseguran que el país no corre riesgos. Información general.
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E.J. Gimeno y otros. Resumen de presentación científica en Seminario Internacional: Encefalopatías espongiformes en animales y en el hombre, Academia Nacional de Medicina, 29 de abril de 1996.
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E.J. Gimeno. Encefalopatías espongiformes (amiloidosis cerebral transmisible): ¿priones, virinos o virus no convencionales?. Vet. Arg. Vol. IX, Nº 82, abril de 1992. Pág. 105-116. - Weber, Laura y otros. Encefalopatías espongiformes transmisibles. Revista de Medicina Veterinaria, Vol.81, Nº2, 143-144.
-
Carrillo, Bernardo y otros. Encefalopatías espongiformes transmisibles. Revista de Medicina Veterinaria, Vol.81, Nº3, 225-227.
-
Bradley Ray, Encefalopatía espongiforme bovina y enfermedad variante de Creutzfeldt-Jakob. Revista de Medicina Veterinaria, Vol. 81, Nº 5, 390-394.
-
Blanco Viera, J. F. ; Weber, Laura, Carrillo, B.J. VI. Programa de vigilancia de las encefalopatías espongiformes transmisibles en la Argentina. Revista de Medicina Veterinaria, Vol. 81, Nº 6, 460-462.
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Gabriel Pinto, Area de Genética, Facultad de Ciencias Veterinarias UBA. Comunicación personal, 26 de febrero de 2001.
